残基——氨基酸参与成键之外的部分
蛋白质的三级结构
一级 序列
二级 ɑ-螺旋什么的，肽链主链骨架原子的空间位置排布，不包括残基侧链
三级 空间结构 每个氨基酸用三维坐标表示
背景：肽用于设计新型疗法，很nice，所以了解PepPIs就十分关键。用蛋白质阵列和质谱分析等实验方法来确定PepPIs费时费钱，于是开发了许多计算方法来促进肽药物的发现。
蛋白质和配体相互作用预测的两种方法： 1.基于序列 从蛋白质和配体的序列信息出发，建模，用已知的互作作为监督标签。计算量大。 无法识别关键的结合残基！！ 2.基于结构 利用蛋白质和配体的三维结构计算结合自由能来评估蛋白质和配体互作亲和力和稳定性。 现有的PepPIs方法主要集中在识别蛋白质表面的肽结合残基：·PepBind13：这是一个基于序列的方法，用于预测蛋白质上与肽结合的残基。然而，该方法假设蛋白质与不同肽相互作用时会有固定的结合位点，这与实际情况可能有出入，因为不同的肽可能与相同的蛋白质结合时呈现不同的结合构型。
·InterPep14：这是一个结构基方法，结合了随机森林模型和分层聚类，用于预测蛋白质结构中肽最有可能结合的区域。然而，这种方法的应用受限于需要目标蛋白质的三维结构和肽序列的局限性。
CAMP
同时预测 pepPI 并识别结合残基以及肽串行。我们首先根据肽和蛋白质的一级序列构建全面的特征谱，包括二级结构、疏水性、亲水性和极性特性、内在无序倾向以及通过序列比对得出的进化信息15-20。接下来，我们设计了一个多信道特征提取器来从这些理化和生化特征中学习潜在信息。 CAMP 进一步利用卷积神经网络 (CNN) 和自注意力机制来充分提取局部和全局信息，以预测输入肽-蛋白质对的二元相互作用，并识别输入肽序列上的结合残基。？？？
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